Amminoacidi
Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
In chimica gli amminoacidi (o aminoacidi) sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale dell'ammina (-NH2) sia quello dell'acido carbossilico (-COOH).
In biochimica il termine amminoacidi si riferisce più spesso agli L-α-amminoacidi, cioè quelli il cui gruppo amminico ed il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio (chiamato appunto carbonio α) in configurazione L. È a questo tipo di amminoacidi che il presente articolo è dedicato.
Indice |
[modifica] Generalità
Gli amminoacidi sono, tra le altre cose, gli elementi costitutivi (monomeri) delle proteine.
Per eliminazione di una molecola di acqua (disidratazione o condensazione), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH --> H2N-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O
| | | |
R R' R R'
il legame che unisce due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende il nome di legame peptidico. Si noti come l'unione di due o più amminoacidi lasci alle due estremità della catena altri due gruppi liberi, che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri amminoacidi (reazioni di questo genere rientrano nella classe più generale delle polimerizzazioni per condensazione). Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di polipeptide; uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.
Gli amminoacidi che compaiono nelle proteine di tutti gli organismi viventi sono 20 (anche se evidenze recenti suggeriscono che questo numero potrebbe aumentare fino a 23, vedi più sotto) e sono sotto il controllo genetico, nel senso che l'informazione del tipo e della posizione di un amminoacido in una proteina è codificata nel DNA. Talvolta, nelle proteine compaiono anche altri amminoacidi, più rari, detti occasionali che vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla biosintesi della proteina, che avviene sul ribosoma.
In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi che non fanno parte di proteine e svolgono ruoli biologici diversi. Alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti. Piante e batteri sono in grado di biosintetizzare amminoacidi particolari, che possono essere trovati, per esempio, negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina. La lantionina è un solfuro dimero dell'alanina che si trova insieme ad amminoacidi insaturi nei lantibiotici, ovvero antibiotici peptidici di origine batterica. L'acido 1-amminociclopropan-1-carbossilico (ACC) è un semplice amminoacido ciclico disostituito che funge da intermedio nella sintesi dell'etilene, che per gli organismi vegetali è un ormone.
Oltre a quelli coinvolti nella biosintesi delle proteine, vi sono amminoacidi che svolgono importanti funzioni biologiche quali la glicina, l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) e l'acido glutammico (tre neurotrasmettitori), la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.
Alcuni dei 20 amminoacidi ordinari sono detti essenziali, in quanto non possono essere biosintetizzati direttamente da un organismo, devono pertanto essere assunti col cibo. Essenziali per l'uomo sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e, nei bambini, l'istidina e l'arginina.
Una nota particolare meritano due amminoacidi, detti occasionali,: la selenocisteina, corrispondente ad un codone UGA che normalmente è un codone di interruzione, e la pirrolisina, presente negli enzimi di alcuni batteri metanogeni coinvolti nel processo di generazione del metano, corrispondente ad un codone UAG. La scoperta del primo, nel 1986, venne interpretata dalla comunità scientifica come un fenomeno marginale e ristretto. Tuttavia, dopo la scoperta del secondo amminoacido extra, nel 2004, la comunità scientifica internazionale sta rivedendo le sue posizioni, e si è aperta la caccia ad altri aminoacidi extra.
[modifica] Amminoacidi di interesse commerciale o farmacologico
- Il glutammato sodico è usato nell'industria alimentare come esaltatore di sapidità
- La L-diidrossifenilalanina (L-DOPA) è un farmaco usato per il trattamento del morbo di Parkinson.
- Il 5-idrossitriptofano (5-HTP) è stato usato per il trattamento dei sintomi neurologici associati alla fenichetonuria.
- L'acido gamma-aminobutirrico o GABA ha diverse funzioni fisiologiche (neurotrasmissione, ipotensivo, effetti diuretici, effetto tranquillizzante, prevenzione del diabete). Utilizzato come farmaco ed integratore, è anche contenuto naturalmente in alcuni alimenti fermentati.
[modifica] Struttura generica degli amminoacidi
Ogni amminoacido presenta uno specifico gruppo laterale (detto anche gruppo R). In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).
L'ingombro dei vari gruppi R che sporgono dalla catena polipetidica, l'affinità reciproca tra gruppi polari e tra gruppi apolari, l'attrazione tra gruppi basici e gruppi acidi sono alcune delle forze che concorrono a modellare la conformazione della proteina nello spazio (la struttura terziaria), conformazione dalla quale dipende in modo essenziale l'attività biologica della proteina stessa.
A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte
COO- | H-C-R | NH3+
l'attrazione tra le cariche opposte tra più zwitterioni spiega inoltre perché gli amminoacidi isolati sono polveri cristalline, a differenza delle ammine e degli acidi carbossilici aventi peso molecolare simile.
[modifica] Isomeria
Con l'eccezione della glicina, per la quale R è un atomo di idrogeno, gli amminoacidi sono molecole chirali, di ciascuna delle quali esistono due enantiomeri.
Come convenzionalmente avviene per le molecole di interesse biochimico, gli enantiomeri degli amminoacidi sono contrassegnati dalle lettere D o L a seconda che i sostituenti legati all'atomo di carbonio asimmetrico abbiano disposizione simile a quella della L-gliceraldeide o a quella della D-gliceraldeide.
La stragrande maggioranza delle proteine sintetizzate da organismi viventi è formata da amminoacidi L. Qualche amminoacido D è stato trovato in proteine prodotte da organismi che vivono negli abissi marini ed nelle pareti cellulari di alcuni batteri. Aminoacidi D sono presenti anche nel veleno di alcuni animali come molluschi (coni), oppure nelle secrezioni mucose di alcune specie anfibie (rane). --
[modifica] Gli amminoacidi ordinari
[modifica] Strutture
Queste sono le strutture dei 20 L-amminoacidi ordinari, cui vanno aggiunti i due codificati da codoni di stop, in particolari condizioni e solo in alcune specie: la pirrolisina e la selenocisteina.
L'atomo di idrogeno legato all'atomo di carbonio asimmetrico è sotto il piano di lettura, il gruppo amminico sporge dal piano di lettura verso l'osservatore (con l'eccezione della prolina, in cui a sporgere verso l'osservatore è il gruppo carbossilico).
 (+) Alanina (Ala, A) |
 (+) Arginina (Arg, R) |
 (—) Asparagina (Asn, N) |
 (+) Acido aspartico (Asp, D) |
 (—) Cisteina (Cys, C) |
 Glicina (Gly, G) |
 (+) Acido glutammico (Glu, E) |
 (+) Glutammina (Gln, Q) |
 (—) Istidina (His, H) |
 (+) Isoleucina (Ile, I) |
 (—) Leucina (Leu, L) |
 (+) Lisina (Lys, K) |
 (—) Metionina (Met, M) |
 (—) Fenilalanina (Phe, F) |
 (—) Prolina (Pro, P) |
 (—) Serina (Ser, S) |
 (—) Treonina (Thr, T) |
 (—) Triptofano (Trp, W) |
 (—) Tirosina (Tyr, Y) |
 (+) Valina (Val, V) |
[modifica] Proprietà chimiche
Quella che segue è una tabella che riassume nell'ordine
- il simbolo convenzionale ad una lettera
- il simbolo convenzionale a tre lettere
- il nome
- il tipo di gruppo laterale R
- il peso molecolare (PM)
- il punto isoelettrico (pI)
- la costante di dissociazione acida del gruppo carbossilico (pK1)
- la costante di dissociazione acida del sale del gruppo amminico (pK2)
- la costante di dissociazione acida del gruppo R (pKr), dove applicabile
- eventuali note
per ognuno degli amminoacidi ordinari. Il simbolo convenzionale ad una lettera per un amminoacido generico è X; il simbolo a tre lettere asx indica indifferentemente sia l'asparagina che l'acido aspartico.
| simbolo | nome | tipo di R | PM | pI | pK1 | pK2 | pKr | note | |
| A | Ala | Alanina | idrofobo | 89,09 | 6,11 | 2,35 | 9,87 | ||
| C | Cys | Cisteina | idrofobo | 121,16 | 5,05 | 1,92 | 10,70 | 8,37 | In ambiente ossidante, due molecole di cisteina si uniscono tramite un ponte disolfuro -S-S-; questo fenomeno nelle proteine permette di unire tra loro punti distanti di una catena polipeptidica o catene polipeptidiche diverse. |
| D | Asp | Acido aspartico | acido | 133,10 | 2,85 | 1,99 | 9,90 | 3,90 | |
| E | Glu | Acido glutammico | acido | 147,13 | 3,15 | 2,10 | 9,47 | 4,07 | |
| F | Phe | Fenilalanina | idrofobo aromatico | 165,19 | 5,49 | 2,20 | 9,31 | ||
| G | Gly | Glicina | idrofobo | 75,07 | 6,06 | 2,35 | 9,78 | Avendo due atomi di idrogeno legati al carbonio α, la glicina non è chirale. | |
| H | His | Istidina | basico | 155,16 | 7,60 | 1,80 | 9,33 | 6,04 | |
| I | Ile | Isoleucina | idrofobo | 131,17 | 6,05 | 2,32 | 9,76 | Sia il carbonio α che quello β sono stereogenici | |
| K | Lys | Lisina | basico | 146,19 | 9,60 | 2,16 | 9,06 | 10,54 | |
| L | Leu | Leucina | idrofobo | 131,17 | 6,01 | 2,33 | 9,74 | ||
| M | Met | Metionina | idrofobo | 149,21 | 5,74 | 2,13 | 9,28 | È sempre il primo amminoacido con cui inizia una sintesi proteica; a volte viene rimosso dopo che la proteina è stata assemblata. | |
| N | Asn | Asparagina | idrofilo | 132,12 | 5,41 | 2,14 | 8,72 | ||
| P | Pro | Prolina | idrofobo | 115,13 | 6,30 | 1,95 | 10,64 | Non potendo il legame Cα-N ruotare, questo amminoacido interferisce con il ripiegarsi delle strutture di tipo elica α o foglietto β. | |
| Q | Gln | Glutammina | idrofilo | 146,15 | 5,65 | 2,17 | 9,13 | ||
| R | Arg | Arginina | basico | 174,20 | 10,76 | 1,82 | 8,99 | 12,48 | |
| S | Ser | Serina | idrofilo | 105,09 | 5,68 | 2,19 | 9,21 | ||
| T | Thr | Treonina | idrofilo | 119,12 | 5,60 | 2,09 | 9,10 | Sia il carbonio α che quello β sono chirali | |
| V | Val | Valina | idrofobo | 117,15 | 6,00 | 2,39 | 9,74 | ||
| W | Trp | Triptofano | idrofobo | 204,23 | 5,89 | 2,46 | 9,41 | ||
| Y | Tyr | Tirosina | idrofilo | 181,19 | 5,64 | 2,20 | 9,21 | 10,46 | |
[modifica] Reazione di protonazione/deprotonazione
Dal valore del pKa degli ammino e carbossilo gruppi e alcuni gruppi R si possono ricavare informazioni sulla carica parziale nei diferenti valori di pH; in una soluzione neutra:
- Il gruppo carbossilico è preferibilmente carico negativo.
- Il gruppo ammionico è preferibilmente carico positivo.
- Il gruppo R dell'aspartato e glutammato è preferibilmente carico negativamente.
- Il gruppo R della lisina e arginina è a pH 7 preferibilmente positivamente caricato.
- Il gruppo R della tirosina è per lo più neutro.
- Il gruppo R dell'istidina ha il 10% di probabilità di essere carico positivo a pH 7, ma la probabilità aumenta fino al 50% in soluzioni a pH 6. Per questo l'istidina è molto sensibile alle varizioni di pH nell'intervallo fisiologico.
