Aminozuur

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie

Een aminozuur is een organische verbinding die zowel een carboxylgroep (-COOH) als een aminegroep (-NH₂) bezit.

Inhoud 1 Formule 2 Overzicht 3 Typen aminozuren 4 Eigenschappen van in de natuur voorkomende α-aminozuren 4.1 Voorkomen 4.2 Optische activiteit 4.3 Oplosbaarheid 5 Synthese van eiwitten 6 Aandoeningen 7 Zie ook 8 Externe links 9 Bronnen, noten en/of referenties

[bewerk] Formule

De algemene formule voor een α-aminozuur is R-CH(NH₂)-COOH.

    R
    |
H2N-Cα-COOH
    |
    H

R-Groep staat voor: Residu-groep, een groep die er eventueel aan kan zitten en in de tabel rechts wordt weergegeven. Dergelijke moleculen bezitten dus aan beide uiteinden groepen die met de groepen van andere aminozuren kunnen reageren.

Hierbij reageert de carboxyl-groep met de amine-groep en vormt onder afsplitsing van water (condensatiereactie) een peptidebinding. De verbinding die dan is ontstaan heet een amide. De nieuwe verbinding heeft weer een carboxyl- en een amine-groep.

Dit opent de mogelijkheid om een keten (polymeer) van aminozuren te maken met behulp van herhaalde 'kop' - 'staart' - reacties. Zo'n molecuul heet een peptide, en afhankelijk van het aantal betrokken aminozuren heten ze mono-, di-, tripeptiden, et cetera. Eiwitten zijn polypeptiden en vormen een groot deel van de chemische machinerie van de cel. Zij worden voor allerlei doeleinden gebruikt.

In de natuur komen een kleine honderd verschillende aminozuren voor. Aminozuren zijn vooral bekend als bouwsteen voor eiwitten en polypeptiden. Eiwitten worden opgebouwd uit twintig verschillende 'bouwstenen' die dan in de wandelgangen de 'twintig aminozuren' heten, hoewel niet alle twintig ook echt aminozuren zijn. Micro-organismen en planten maken vaak ook andere dan deze eiwit-aminozuren aan, zoals die in nisine en alamethicinine voorkomen. Nisine wordt gebruikt als conserveermiddel.

Voor de mens is er een aantal essentiële aminozuren. Dit zijn aminozuren, die de mens niet zelf vanuit de andere aminozuren kan maken en die via het voedsel moeten worden opgenomen. De andere kunnen in principe wel zelf gemaakt worden, hetzij uit de andere aminozuren, hetzij uit andere bouwstoffen.

Aminozuren in een eiwit kunnen op diverse manieren bepaald worden.
Daartoe wordt het eiwit eerst in brokstukken opgesplitst. Dit kan gebeuren door zure hydrolyse van het eiwit in 6 N zoutzuur bij verhoogde temperatuur. daarna worden de brokstukken van elkaar gescheiden met behulp van hoge druk vloeistofchromatografie (HPLC), gekleurd met ninhydrine kleuring en gedetecteerd bij 440 (proline) en 570 nm. Deze methode is bekend onder de naam Moore&Stein zure hydrolyse van eiwitten. De brokstukken kunnen ook gescheiden worden door middel van elektroforese.

[bewerk] Overzicht

Hier volgt een tabel met de 20 standaard aminozuren, en hun primaire eigenschappen:

De "twintig aminozuren" die in eiwitten voorkomen (eventuele modificaties niet inbegrepen)
Naam	3-Code	1-Code	Essentieel	Lading bij pH=7	R =
Alanine	Ala	A		apolair	-CH3
Arginine	Arg	R	K*	positief	-CH2-CH2-CH2-HN-(HN)=C(NH2)
Asparagine	Asn	N		neutraal	-CH2-CO-NH2
Asparaginezuur	Asp	D		negatief	-CH2-COOH
Cysteïne	Cys	C	S*	neutraal	-CH2-SH
Fenylalanine	Phe	F	X	apolair	-CH2-Ph
Glutamine	Gln	Q		neutraal	-CH2-CH2-CO-NH2
Glutaminezuur	Glu	E		negatief	-CH2-CH2-COOH
Glycine	Gly	G		apolair	-H
Histidine	His	H	K*	positief	-CH2-cycl(C=CH-N=CH-NH)
Isoleucine	Ile	I	X	apolair	-CH-(CH3)-CH2CH3
Leucine	Leu	L	X	apolair	-CH2-CH-(CH3)2
Lysine	Lys	K	X	positief	-CH2-CH2-CH2-CH2-NH2
Methionine	Met	M	X	apolair	-CH2-CH2-S-CH3
Proline	Pro	P		apolair	-[5 ring van 4 C atomen en de amino-N die daardoor NH wordt]
Serine	Ser	S		positief	-CH2-OH
Threonine	Thr	T	X	postief	-CH(OH)-CH3
Tryptofaan	Trp	W	X	apolair	-CH2-cyclo(Ph-NH-CH=C)
Tyrosine	Tyr	Y	S*	positief	-CH2-p-Ph-OH
Valine	Val	V	X	apolair	-CH-(CH3)2
S = semi-essentieel (essentieel voor premature baby's en zieke volwassenen), K = alleen essentieel voor jonge kinderen

[bewerk] Typen aminozuren

• α-aminozuren, waarbij de carboxyl- en aminogroep aan hetzelfde koolstofatoom zitten,
• β-aminozuren, waarbij de carboxyl- en aminogroep aan naast elkaar gelegen koolstofatomen zitten
• γ-aminozuren, waarbij de carboxyl- en aminogroep door drie koolstofatomen van elkaar gescheiden zijn.
• ω-aminozuren, waarbij de carboxyl- en aminogroep aan de uiteinden van (lange) koolstofketens zitten. Deze worden gebruikt voor het maken van polyamiden.

Bij alle biologisch belangrijke aminozuren zit de amino- en de carboxylgroep vast aan hetzelfde koolstofatoom, zodat ze allemaal met de algemene formule R-CH(NH₂)-COOH voorgesteld kunnen worden. Zij verschillen dus in de groep R.

Een belangrijk γ-aminozuur (toevallig ook ω-aminozuur) is GABA

[bewerk] Eigenschappen van in de natuur voorkomende α-aminozuren

[bewerk] Voorkomen

Bij normale omstandigheden (25°C, P=1bar) zijn α-aminozuren in oplossing neutraal geladen als de zuurgraad (pH) gelijk is aan het isoelektrisch punt :
H₂N-CH₂COOH ↔ NH₃⁺-CH₂COO^-
Als het aminozuur in de volgende vorm voorkomt: NH₃⁺-CH₂COO^- spreekt men van een zwitterion, Het aminozuur is evenveel positief als negatief geladen.
Bij een pH lager dan het isoelektrisch punt (zuurder) dan komt het aminozuur als volgt voor: NH₃⁺-CH₂COOH.
Bij een pH hoger dan het isoelektrisch punt (basischer) dan komt het aminozuur als volgt voor: NH₂-CH₂COO^-.

[bewerk] Optische activiteit

Alle α-aminozuren (behalve glycine) hebben een asymmetrisch koolstofatoom (chiraal koolstofatoom). Dit betekent dat deze aminozuren in twee vormen (isomeren) kunnen voor komen, de L-vorm en de D-vorm, deze twee vormen zijn het spiegelbeeld van elkaar (zie optische isomerie). De natuurlijke aminozuren komen in de L-vorm voor.
Deze twee isomeren hebben de eigenschap dat zij het polarisatievlak van gepolariseerd licht over een bepaalde hoek kunnen draaien. De L-vorm geeft een draaiing naar links, tegen de wijzers van de klok in. De hoek α waarover het polarisatievlak gedraaid wordt hangt af van het soort molecuul, concentratie, temperatuur en de afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegd.

In deze formule is : de specifieke rotatie in ml/m.g, l de afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegd in meter en c de concentratie in gram/ml.

Naam	Ontledingstemperatuur	Oplosbaarheid in water		Zuurconstanten			Isoelektrisch punt	moleculaire massa
	(in °C)	(in g/100 ml bij 25°C)		pK1	pK2	pK3	pH	in g/mol
Alanine	297	16,7	8,5	2,35	9,87		6,11	89
Arginine	244	15	12,5	1,82	8,99	13,20	10,76	174
Asparagine	234	3,5	-5,4	2,02	8,80		5,41	132
Asparaginezuur	270	0,54	25,0	1,99	3,90	10,00	2,98	133
Cysteïne	121	16,0	6,5	1,86	8,35	10,34	5,02	121
Glutamine	185	3,7	6,1	2,17	9,13		5.65	146
Glutaminezuur	247	0,86	31,4	2,13	4,32	9,95	3,08	147
Glycine	233	25		2,35	9,78		6,06	75
Histidine	287	4,2	-39,7	1,81	6,05	9,15	7,64	155
Isoleucine	284	4,1	11,3	2,32	9,76		6,04	131
Leucine	293	2,4	-10,8	2,33	9,74		6,04	131
Lysine	225	erg oplosbaar	14,6	2,16	9,20	10,80	9,47	146
Methionine	280	3,4	-8,2	2,17	9,27		5,74	149
Fenylalanine	283	3,0	-35,1	2,58	9,24		5,91	165
Proline	220	162	-85,0	1,95	10,64		6,30	115
Serine	228	5,0	-6,8	2,19	9,44		5,68	105
Threonine	225	erg oplosbaar	-28,3	2,09	9,10		5,60	119
Tryptofaan	289	1,1	-31,5	2,43	9,44		5,88	204
Tyrosine	342	0,04	-10,6	2,20	9,11	10,07	5,63	181
Valine	315	8,9	13,9	2,29	9,72		6,00	117

[bewerk] Oplosbaarheid

De oplosbaarheid hangt voornamelijk af van de polariteit van de zijketen (-R) van het α-aminozuur af. Hierdoor kan het α-aminozuur in meer of mindere mate hydrofiel dan wel hydrofoob zijn.
Dit beïnvloedt hun interactie met andere structuren, zowel binnen een eiwit zelf als wel met andere eiwitten. De verdeling van hydrofiele en hydrofobe α-aminozuren in een eiwit bepaald de tertiaire structuur van het eiwit, en de plaats van de α-aminozuren aan de buitenkant van het eiwit beïnvloedt de quaternaire structuur.
Bijvoorbeeld, oplosbare eiwitten hebben een oppervlak dat rijk is aan polaire aminozuren zoals serine en threonine, terwijl membraaneiwitten aan de buitenkant hydrofobe aminozuren hebben die zich hechten aan een lipidemembraan.
Zo hebben eiwitten, die positief geladen moleculen moeten binden, veel negatief geladen α-aminozuren, zoals glutaminezuur en asparaginezuur, aan de buitenkant, en hebben eiwitten die negatief geladen moleculen moeten binden een oppervlak dat rijk is aan lysine en arginine.
Hydrofiele en hydrofobe interacties van de eiwitten hoeven niet af te hangen van de zijketens (-R) van de α-aminozuren. Er kunnen andere ketens aan het eiwit gehecht worden en zo hydrofobe lipoproteïnen of hydrofobe glycoproteïnen vormen.

[bewerk] Synthese van eiwitten

Ribosomen lezen mRNA af en bouwen aan de hand daarvan een polypeptide of eiwit. Dit proces heet translatie. Het tRNA (transport RNA) zorgt voor de aanvoer van aminozuren naar het ribosoom toe die deze omzet in een polypeptide of eiwit.

mRNA bestaat uit een sequentie van basen, welke per drietal (codon) coderen voor een specifiek aminozuur. Zo zal de sequentie ACC en ACA resulteren in de aankoppeling van een threoninemolecuul aan het polypeptide.

[bewerk] Aandoeningen

Mensen die lijden aan fenylketonurie kunnen geen fenylalanine afbreken en omzetten in tyrosine en moeten dit dus met het voedsel binnen krijgen. Doordat het fenylalanine zich in het bloed en de ruggenmerg ophoopt, kunnen er op termijn ernstige lichamelijke problemen optreden. Daarom wordt er bij pasgeborenen met een hielprik bloed afgenomen en worden zij op deze afwijking gecontroleerd. Met een dieet zijn ernstige problemen redelijk te voorkomen.

[bewerk] Zie ook

• amfoteer karakter
• iso-elektrisch punt
• pH

[bewerk] Externe links

• (en) (de) Chemische stucturen van aminozuren
• (en) (pl) On-line berekenen van het iso-elektrisch punt van aminozuren

Bronnen, noten en/of referenties:

Introduction to organic chemistry, Fourth Edition, Andrew Streitweiser, Clayton H., Hethcock, Edward M. Kasour, Prentice Hall Inc., 1998, ISBN 0-13-973850-9