Aminosyra

Från Wikipedia

Pinnmodell av cystein. Den övre halvan (en svart (kol), en gul (svavel) och tre vita (väte)) är den specifika sidokedjan för cystein. Resten är gemensamt för alla aminosyror.

En aminosyra är en molekyl som innehåller både en amingrupp och en karboxylgrupp. Inom biokemin syftar ordet oftast på de 20 aminosyror som proteiner vanligtvis består av (det finns undantag i vissa organismer), trots att aminosyran prolin rent kemiskt inte är en aminosyra (utan en iminosyra) och att även andra aminosyror har biologisk betydelse. Proteiner är polymerer av alfa-aminosyror, som hålls ihop av peptidbindningar mellan kolet i en karboxylgrupp och kvävet i amingruppen på nästa aminosyra. I alfa-aminosyrorna, som även utanför proteiner är de vanligaste aminosyrorna, är amingruppen bunden till den första kolatomen, alfa-kolet, efter karboxylgruppen. De aminosyror som ingår i ett protein kallas aminosyrarester.

Alfa-aminosyrornas generella strukturformel är:

   COOH
   |
 H-C-R
   |
   NH₂

där "R" representerar den sidokedja som är speciell för respektive aminosyra. Aminosyror brukar vanligen delas in i grupper efter sidokedjornas egenskaper: sura, basiska, hydrofila (eller polära) och hydrofoba (eller opolära). Alla aminosyror är amfolyter, då den både kan ta upp och avge protoner. Karboxylgruppen kan avge en proton till amingruppen, då aminosyran bildar en amfojon, även kallat zwitterjon.

    COO^-
    |
  H-C-R
    |
    NH₃⁺

Essentiella aminosyror är aminosyror som kroppen inte kan tillverka genom att bygga om andra aminosyror och som därför måste tillföras via kosten.

[redigera] Omvandling av aminosyror

Alla aminosyror kan omvandlas till karboxylsyror genom att ta bort dess aminogrupp. Detta kan ske genom två olika metoder, transaminering och deaminering. Transaminering innebär att aminogruppen förs över från aminosyran till en karboxylsyra enligt formeln:

aminosyra₁ + karboxylsyra₂  karboxylsyra₁ + aminosyra₂

Om det istället finns ett överskott av aminosyror så kan de deamineras, vilket innebär att aminosyran oxideras till en karboxylsyra och ammoniak som är mycket giftigt och omedelbart görs till urinämne.

Karboxylsyrorna som kommer från de- och transamineringen kan sedan antingen skapas om till aminosyror igen eller brytas ner. Flera kan ingå i citronsyracykeln medan andra får andra nedbrytningsvägar.

[redigera] Kemiska egenskaper

Den här tabellen visar för varje aminosyra i proteiner:

Vanligt förekommande en-bokstavs-förkortning
Vanligt förekommande tre-bokstavs-förkortning
Sidogruppens kemiska egenskaper

Förkortn.		Fullständigt namn	Typ av sidogrupp	Massa	pI	pK₁(α-COOH)	pK₂(α-⁺NH₃)	pKr (R)	Kommentarer
A	Ala	Alanin	hydrofob	89,09	6,11	2,35	9,87
C	Cys	Cystein	hydrofil	121,16	5,05	1,92	10,70	8,37	I oxiderande miljö kan två cysteiner binda kovalent till varandra, disulfidbindning. Denna bindning stabiliserar proteiners tertiärstruktur, till exempel i insulin.
D	Asp	Asparaginsyra	syra	133,10	2,85	1,99	9,90	3,90
E	Glu	Glutaminsyra	syra	147,13	3,15	2,10	9,47	4,07
F	Phe	Fenylalanin	hydrofob	165,19	5,49	2,20	9,31
G	Gly	Glycin	hydrofob	75,07	6,06	2,35	9,78		Eftersom α-kolet binder till två lika "grupper", väteatomer, är glycin inte optiskt aktivt.
H	His	Histidin	basisk	155,16	7,60	1,80	9,33	6,04
I	Ile	Isoleucin	hydrofob	131,17	6,05	2,32	9,76
K	Lys	Lysin	basisk	146,19	9,60	2,16	9,06	10,54
L	Leu	Leucin	hydrofob	131,17	6,01	2,33	9,74
M	Met	Metionin	hydrofob	149,21	5,74	2,13	9,28		Syntesen (tillverkningen) av nya proteiner i cellerna börjar alltid med en metionin. I många fall tas denna bort i senare processer.
N	Asn	Asparagin	hydrofil	132,12	5,41	2,14	8,72
P	Pro	Prolin	hydrofob	115,13	6,30	1,95	10,64
Q	Gln	Glutamin	hydrofil	146,15	5,65	2,17	9,13
R	Arg	Arginin	basisk	174,20	10,76	1,82	8,99	12,48
S	Ser	Serin	hydrofil	105,09	5,68	2,19	9,21
T	Thr	Treonin	hydrofil	119,12	5,60	2,09	9,10
V	Val	Valin	hydrofob	117,15	6,00	2,39	9,74
W	Trp	Tryptofan	hydrofob	204,23	5,89	2,46	9,41
Y	Tyr	Tyrosin	hydrofil	181,19	5,64	2,20	9,21	10,46

Aminosyror som ingår i proteiner
alanin \| arginin \| asparagin \| asparaginsyra \| cystein \| fenylalanin \| glutamin \| glutaminsyra \| glycin \| histidin \| isoleucin \| leucin \| lysin \| metionin \| prolin \| serin \| treonin \| tryptofan \| tyrosin \| valin