Aminokyselina
Z Wikipédie
Aminokyseliny- aminokarboxylové kyseliny – organické zlúčeniny obsahujúce v molek. Aminoskupinu (primárnu, sekundárnu či terciárnu) a karboxilovú (niekedy aj druhú aminoskupinu, druhú karboxyskupinu a ďalšie substinenty). Podľa vzájomnej polohy aminoskupiny a korboxyskupiny sa rozlišujú a-, b-, g-aminokyseliny atď. Aminokyseliny kódované (proteinogénne, bielkovinotvorné) sú stavebnými jednotkami bielkovín. Ich zabudovanie do peptidového reťazca pri proteosyntéze je riadené genetickým kódom(preto kódované). Do tejto skupiny patrí 20 a-aminokyselín. Okrem glycínu ktorý nie je chirálny, majú všetky kódované aminokyseliny konfiguráciu L. Aminokyseliny nekódované nie sú pravidelnou súčasťou bielkovín. V organizme majú rôzne biologické funkcie, sú napr. súčasťou niektorých koenzímov. Esencialne aminokyseliny si telo nevie samo syntetizovať, musí ich získavať z potravy. Pre človeka sú esenciálne valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, tryptofan, lyzín, metionín a treonín; ostatné sú neesenciálne. Z metabolického hľadiska , tj. podľa možností ich zapojenia do metabolizmu cukrov a tukov, sa delia na glukogénne(pri ich štiepení vznikajú medziprodukty metabolizmu cukrov ), ketogénne (odbúravajú sa látky ktoré tvoria tuky) a glukogénne i ketogénne (štiepia sa zvyčajne na dva fragmenty, z ktorých jeden sa zapája do metabolizmu cukrov s druhý tukov). –Biele kryštalické látky rozpustené vo vode, z väčšej časti vo forme amfiónov, napr. pri glycíne (+)NH3CH2COO(-). Majú amfortérny charakter ( napr. tvoria sodné soli aj hydrochloridy) a prejavujú reakcie amínov (napr. acylácia) i karboxylových kyselín(napr. esterifikácia). Súčasná prítomnosť skupín NH2 a COOH umožňuje spojenie amidovou väzbou CONH a vznik laktámov, respektívne polyamidov. Najznámejším premyselne vyrábaným polyamidom je polyamid 6 [NH[CH2]5CO)n, vyrábaný z ekaprolaktámu. Prírodné polyamidy sú proteíny, v ktorých sa ako stavebné jednotky vyskytuje najčastejšie asi 20L-a-aminokykelín NH2CHCOOH líšiacich sa substituetom R.
Obsah |
[upraviť] Prehľad 20 základných proteinogénnych aminokyselín
[upraviť] skratky a chemické vlastnosti
| Skr. | Celý názov | Typ postranného reťazca | Molová hmotnosť | pI | pK1 (α-COOH) |
pK2 (α-+NH3) |
pKr (R) | |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| A | Ala | Alanín | hydrofóbny | 89.09 | 6.11 | 2.35 | 9.87 | |
| C | Cys | Cysteín | hydrofóbny | 121.16 | 5.05 | 1.92 | 10.70 | 8.37 |
| D | Asp | Kyselina asparágová | kyslý | 133.10 | 2.85 | 1.99 | 9.90 | 3.90 |
| E | Glu | Kyselina glutámová | kyslý | 147.13 | 3.15 | 2.10 | 9.47 | 4.07 |
| F | Phe | Fenylalanín | hydrofóbny | 165.19 | 5.49 | 2.20 | 9.31 | |
| G | Gly | Glycín | hydrofilný | 75.07 | 6.06 | 2.35 | 9.78 | |
| H | His | Hisztidín | bázický | 155.16 | 7.60 | 1.80 | 9.33 | 6.04 |
| I | Ile | Izoleucín | hydrofóbny | 131.17 | 6.05 | 2.32 | 9.76 | |
| K | Lys | Lyzín | bázický | 146.19 | 9.60 | 2.16 | 9.06 | 10.54 |
| L | Leu | Leucín | hydrofóbny | 131.17 | 6.01 | 2.33 | 9.74 | |
| M | Met | Metionín | hydrofóbny | 149.21 | 5.74 | 2.13 | 9.28 | |
| N | Asn | Asparagín | hydrofilný | 132.12 | 5.41 | 2.14 | 8.72 | |
| P | Pro | Prolín | hydrofóbny | 115.13 | 6.30 | 1.95 | 10.64 | |
| Q | Gln | Glutamín | hydrofilný | 146.15 | 5.65 | 2.17 | 9.13 | |
| R | Arg | Arginín | bázický | 174.20 | 10.76 | 1.82 | 8.99 | 12.48 |
| S | Ser | Serín | hydrofilný | 105.09 | 5.68 | 2.19 | 9.21 | |
| T | Thr | Treonín | hydrofilný | 119.12 | 5.60 | 2.09 | 9.10 | |
| V | Val | Valín | hydrofóbny | 117.15 | 6.00 | 2.39 | 9.74 | |
| W | Trp | Tryptofán | hydrofóbny | 204.23 | 5.89 | 2.46 | 9.41 | |
| Y | Tyr | Tyrozín | hydrofóbny | 181.19 | 5.64 | 2.20 | 9.21 | 10.46 |
Aminokyseliny sa v bežnej praxi označujú skratkami. V biochémii sa vačšinou používajú trojpísmenové skratky. Jednopísmenové skratky sa používajú hlavne na zapisovanie sekvencie bielkovín.
[upraviť] Prehľad chemickej štruktúry
 Ala |
.png/71px-L-arginine-skeletal-(tall).png){kind=spacer} Arg |
 Asn |
 Asp |
 Cys |
 Glu |
 Gln |
 Gly |
 His |
 Ile |
 Leu |
 Lys |
 Met |
 Phe |
 Pro |
 Ser |
 Thr |
 Trp |
 Tyr |
 Val |
[upraviť] Ďalšie aminokyseliny v živých objektoch
Okrem 20 základných proteinogénnych aminokyselín sa v bielkovinách môžu nachádzať aj dalšie aminokyseliny, ktoré vznikajú druhotne, úpravou už hotovej bielkoviny. Takýmito aminokyselinami sú napr. hydroxy-prolín, a N-trimetyl-lyzín.
V živých objektoch sa prirodzene nachádzajú aj neproteinogénne aminokyseliny, väčšinou ako medziprodukty metabolizmu aminokyselín. Takýmito aminokyselinami sú napr. homoserín, homocysteín, ornitín, citrulín a iné).
[upraviť] Syntéza aminokyselín
Rastliny dokážu syntetizovať všetky aminokyseliny z anorganických látok. Naproti tomu živočíchy si dokážu tvoriť len niektoré aminokyseliny (a aj to len premenou iných, hotových aminokyselín), iné (tvz. esenciálne aminokyseliny) musia dostávať hotové z potravy.
Dusík potrebný na produkciu aminokyselín získavajú rastliny z pôdy vo forme dusičnanov, alebo amoniaku. Dusičnany sa redukujú na amoniak dvojicou enzýmov nitrát reduktázou a nitrit reduktázou. Amoniak sa zabudováva pomocou enzýmov GS (glutamín syntetáza) a GOGAT (glutamát syntáza, nazývaná tiež glutamín-oxoglutarát-aminotransferáza). Produktom je glutamín (Gln) a kyselina glutámová (Glu). Z nich sa potom vytvárajú všetky ostatné aminokyseliny.
[upraviť] Iné projekty
Commons ponúka multimediálne súbory na tému Aminokyselina
