Anticorpo

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Schema di un anticorpo mentre si lega al suo antigene

Un anticorpo (conosciuto anche come immunoglobulina) è una proteina con una peculiare struttura quaternaria che le conferisce una forma a "Y". Gli anticorpi hanno la funzione, nell'ambito del sistema immunitario di neutralizzare corpi estranei come virus e batteri, riconoscendo ogni antigene legato al corpo come un bersaglio. In maniera schematica e semplificata si può dire che ciò avviene perché al termine dei bracci della "Y" vi è una struttura in grado di "chiudere" i segmenti del corpo da riconoscere. Ogni chiusura ha una chiave diversa, costituita dal proprio antigene; quando la "chiave" (l'antigene) è inserita, l'anticorpo si attiva. La produzione di anticorpi è la funzione principale del sistema immunitario umorale.

Gli anticorpi sono una classe di glicoproteine del siero, il cui ruolo nella risposta immunitaria specifica è di enorme importanza. Hanno la capacità di legarsi in maniera specifica agli antigeni (microorganismi infettivi come batteri, tossine, o qualunque macromolecola estranea che provochi la formazione di anticorpi). Vengono prodotte dai linfociti B degli organismi a sangue caldo.

[modifica] Struttura degli anticorpi

Gli anticorpi possiedono particolari siti combinatori capaci di legarsi a particelle strutturalmente complementari denominate antigeni.

Gli anticorpi sono costituiti da due parti differenti:

• la regione costante (C), che è comune a tutte le immunoglobuline appartenenti allo stesso isotipo
• la parte variabile (V), che contiene il sito di combinazione con l'antigene e che è quindi variabile a seconda della specificità dell'anticorpo per un dato antigene

Strutturalmente, le immunoglobuline sono dei tetrameri, ovvero costituiti da quattro catene glicoproteiche, due catene pesanti H uguali fra di loro e due catene leggere L anch'esse uguali fra di loro. Ogni catena possiede una estremità amminoterminale da un lato e una estremità carbossiterminale dall'altro. A formare la caratteristica forma a Y degli anticorpi, ponti disolfuro legano, in numero variabile da 3 a 14 a seconda della classe di immunoglobuline, le varie catene in modo tale che le due catene pesanti tra loro affiancate costituiscono, con la loro porzione carbossiterminale, il tronco della Y. I bracci della Y sono invece ciascuno formato dall'appaiamento dell'estremità amminoterminale di una catena pesante con una catena leggera.

La digestione con pepsina scinde la molecola dell'immunoglobulina in due frammenti: uno costituito dai due bracci della Y chiamato frammento F(ab') (antigen binding) bivalente che contiene il sito combinatorio con l'antigene e un altro chiamato frammento Fc (frammento cristallizzabile) che tende ad essere ulteriormente scisso in frammenti peptidici.

Esistono 5 tipi di catene pesanti denominate con le lettere greche gamma (γ), alfa (α), miu (μ), delta (δ), epsilon (ε) e 2 tipi di catene leggere kappa (κ) e lambda (λ).

[modifica] Classi di anticorpi

Le immunoglobuline umane sono suddivise in 5 classi principali, elencate in ordine decrescente di concentrazione sierica: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Le catene leggere sono comuni alle cinque classi di immunoglobuline, che invece differiscono per le catene pesanti: γ per le IgG, α per le IgA, μ per le IgM, δ per le IgD e ε per le IgE.

• IgG: sono la classe di anticorpi maggiormente presenti nel siero, rappresentando circa il 75% delle immunoglobuline circolanti. Sono monomeri e hanno un peso molecolare di 150.000 u.m.a.. Attraversano la barriera placentare e quindi si trovano a concentrazione elevata già alla nascita, conferendo al neonato una certa protezione durante i primi mesi di vita. Si possono distinguere 4 sottoclassi: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. Le sottoclassi 1 e 3 stimolano la reazione del complemento e intervengono nella risposta immunitaria secondaria.
• IgA: costituiscono circa il 20% delle immunoglobuline circolanti e sono presenti nelle secrezioni esterne, quali saliva, colostro, lacrime, muco delle vie respiratorie e del tubo digerente. Nel siero sono monomeri, mentre nelle secrezioni sono dimeri e polimeri. Le IgA rappresentano un importante mezzo di difesa contro le infezioni locali; stimolano la reazione del complemento solo attraverso una via di attivazione alternativa e intervengono nella risposta immunitaria secondaria.
• IgM: costituiscono circa il 5-10% delle Ig totali. Sono dei pentameri. È la classe di anticorpi che per prima viene sintetizzata al contatto con un nuovo antigene, costituiscono cioè la risposta immunitaria primaria. Stimolano la reazione del complemento e non passano la barriera placentare.
• IgD: rappresentano lo 0,2% delle immunoglobuline circolanti. Sono presenti sulla membrana cellulare dei linfociti B dove, legato l'antigene per cui sono specifiche, inducono l'attivazione della cellula a proliferare, maturare a plasmacellula e a produrre in forma solubile anticorpi in grado di riconoscere gli stessi antigeni della Ig di membrana.
• IgE: sono presenti nel siero in concentrazione bassissima, e sono monomeri. Sono responsabili della risposta ai parassiti. Il frammento Fc delle IgE si lega ai recettori di membrana dei mastociti e dei granulociti basofili; qui le IgE, dopo combinazione con gli antigeni corrispondenti, inducono la liberazione da parte delle stesse cellule dei mediatori responsabili delle reazioni allergiche di I tipo.

[modifica] Risposta anticorpale

In seguito all'incontro con un antigene estraneo, l'organismo reagisce con la produzione di anticorpi specifici per quell'antigene e con l'instaurazione della memoria immunologica. L'antigene infatti stimola un particolare clone di linfociti B a proliferare e a differenziarsi in plasmacellule con la susseguente secrezione di anticorpi (risposta primaria). Una successiva introduzione dello stesso antigene agirà su un sistema immunologico già predisposto e quindi la risposta anticorpale sarà più pronta e più energica (risposta secondaria). La risposta primaria è bifasica: inizialmente vengono prodotti anticorpi di classe IgM e successivamente quelli di classe IgG. La risposta secondaria è invece di tipo IgG.

Il cambio di produzione di classe immunoglobulinica (switch isotipico), da IgM a IgG o altre classi, è sotto il controllo dei linfociti T ed è regolato da linfochine: l'interleuchina 4 stimola lo switch verso le IgE mentre l'interleuchina 5 verso le IgA.

[modifica] Voci correlate

• Immunochimica
• Teoria di Burnet
• Teoria di Szilard
• Abzima
• Test ELISA

[modifica] Altri progetti

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