Lysin
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| Allgemeines | |||||||||
| Name | L-Lysin | ||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C6H14N2O2 | ||||||||
| CAS-Nummer | 56-87-1 | ||||||||
| ATC-Code | |||||||||
| DrugBank | DB00123 | ||||||||
| Kurzbeschreibung | farblose Nadeln oder hexagonale Plättchen [1] | ||||||||
| Eigenschaften | |||||||||
| Molare Masse | 146,19 g/mol | ||||||||
| Aggregatzustand | fest | ||||||||
| Schmelzpunkt | |||||||||
| pKs-Wert |
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| Löslichkeit |
gut in Wasser (300 g/l bei 20 °C) |
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| Sicherheitshinweise | |||||||||
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| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||||||||
Lysin (Abk. Lys oder K) ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.
Inhaltsverzeichnis |
[Bearbeiten] Eigenschaften
Gemeinsam mit Arginin und Histidin gehört Lysin in die Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen. Diese besitzen eine basische Gruppe, im Fall des Lysins eine freie Aminogruppe in der Seitenkette, durch die sie als Base reagieren. Die Ladung des Lysins ist pH-abhängig (pK-Wert: ~10).
- isoelektrischer Punkt: 9,74
- van-der-Waals-Volumen: 135
- Hydrophobizitätsgrad: −3,9
[Bearbeiten] Vorkommen
Lysin gehört für den Menschen zu den essentiellen Aminosäuren, es kann im Organismus nicht selbst hergestellt werden und muss deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden. Dabei benötigt ein erwachsener Mensch etwa 14 mg Lysin pro Kilogramm Körpergewicht und Tag (Kinder ca. 10 J: 44 mg/kg pro Tag).
Besonders viel Lysin enthalten Parmesan, Fisch, Schweine- und Rinderfilet, Sojabohnen, Weizenkeime sowie Linsen und Erdnüsse. In 100 g sind enthalten:
- Parmesan-Käse 3170 mg
- Thunfisch 2210 mg
- Garnelen 2020 mg
- Schweinefilet 2120 mg
- Rinderfilet 2020 mg
- Weizenkeime 1900 mg
- Sojabohnen 1900 mg
- Linsen 1890 mg
- Huhn 1790 mg
- Erdnüsse 1100 mg
[Bearbeiten] Funktionen
Lysin ist eine der Aminosäuren, die bevorzugt posttranslational modifiziert werden. Dabei kann die Ladung erhalten bleiben (mono- und di-Methylierung) oder verschwinden (Acetylierung). Im Kollagen wurde ein modifiziertes Lysin gefunden, das Hydroxylysin mit einer OH-Gruppe in der Seitenkette, katalysiert unter Mitwirkung des Enzyms Lysylhydroxylase und des Cofaktors Ascorbinsäure (Vitamin C). Hydroxylysin erlaubt die nachfolgende O-Glykosylierung des Kollagenmoleküls im endoplasmatischen Retikulum und Golgi-Apparat. Die Glykosylierung bestimmt die Packungsdichte dieses wichtigen Bindegewebeproteins und wird auch mit der Steuerung der Kollagenabgabe aus der Zelle (Exocytose) in Verbindung gebracht.
Beim Abbau des Lysin (Eiweißfäule) entsteht über Pipecolinsäure das Leichengift Kadaverin (Pentamethylendiamin).
[Bearbeiten] Quellen
- ↑ a b Hermann Römpp, Jürgen Falbe und Manfred Regitz: Römpp Lexikon Chemie. 9. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, 1992.
Alanin | Arginin | Asparagin | Asparaginsäure | Cystein | Glutamin | Glutaminsäure | Glycin | Histidin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Methionin | Phenylalanin | Prolin | Pyrrolysin | Selenocystein | Selenomethionin | Serin | Threonin | Tryptophan | Tyrosin | Valin
