Prolin

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Strukturformel
Allgemeines
Name	Prolin
Andere Namen	Pro (Dreibuchstabencode) P (Einbuchstabencode) (2S)-Pyrrolidin-2-carbonsäure (L-Prolin) (2S)-1,3,4,5-Tetrahydro-2H-pyrrol- 2-carbonsäure (2S)-Azacyclopentan-2-carbonsäure (2S)-Azolidin-2-carbonsäure
Summenformel	C5H9NO2
CAS-Nummer	609-36-9 (Racemat) 147-85-3 (L-Prolin)
PubChem	8988
ATC-Code	V06[1]
DrugBank	NUTR00047
Kurzbeschreibung	farbloser Feststoff mit aminartigem Geruch [1]
Eigenschaften
Molare Masse	115,13 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,35–1,38 g·cm−3 (25 °C) [1]
Schmelzpunkt	Zersetzung: 220–222 °C (D- und L-Form) [1] 210 °C (Racemat)
pKs-Wert	pKCOOH: 2,0 pKNH2: 10,6 (je bei 25 °C)
Löslichkeit	sehr gut in Wasser: 1500 g/l (20 °C) [1] gut löslich in Ethanol, schlecht in Aceton und Benzol, nicht löslich in Diethylether
Sicherheitshinweise
Gefahrstoffkennzeichnung [1] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze Bitte beachten Sie die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln
LD50	> 5110 mg·kg−1 (Ratte, oral) [1]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

L-Prolin (systematischer Name: (2S)-Pyrrolidin-2-carbonsäure) ist eine nichtessentielle proteinogene zyklische sekundäre α-Aminosäure und wird wegen seiner Biosynthese aus Pyrrolin-2-carbonsäure (genauer: (2S)- 3,4-Dihydro- 2H-pyrrol- 2-carbonsäure, eine Iminosäure) oft als Iminosäure bezeichnet.

Innerhalb von Proteinen kommt es sowohl in cis- als auch in trans-gebundener Konfiguration vor. L-Prolin hat Einfluss auf die Faltung von Proteinen, da es wie Glycin aufgrund der häufig vorkommenden cis-Amidbindung α-Helices und β-Faltblätter unterbrechen kann. Es kann auch eigene Motive bilden, die häufig als Signalsequenz für andere Proteine wirken.

Inhaltsverzeichnis 1 Geschichte 2 Biosynthese 3 Eigenschaften 4 Funktionen 5 Chemische Verwendung 6 Quellen 7 Weblinks

[Bearbeiten] Geschichte

Der Name Prolin stammt von Emil Fischer und leitet sich vom Pyrrolidin ab.

[Bearbeiten] Biosynthese

Für die Biosynthese inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks

Prolin wird biochemisch aus Glutamat hergestellt. Hierfür werden insgesamt ein Molekül ATP sowie zwei Moleküle Reduktionsäquivalente in Form von NADPH benötigt.

Prolin ist die Vorstufe des Hydroxyprolins, das unter Beteiligung des Vitamins C nach Einbau in Kollagen entsteht und dessen mechanischen Eigenschaften bestimmt (Mangelerkrankung: Skorbut). Katalysiert durch eine Hydroxylase werden Prolylreste, je nach ihrer Position im Protein, entweder am β- oder am γ-Atom des Terahydropyrrolringes modifiziert.

[Bearbeiten] Eigenschaften

• Seitenkette: hydrophob
• Isoelektrischer Punkt: 6,3
• van-der-Waals-Volumen: 90
• Lipidlöslichkeit: LogP = −1,6

[Bearbeiten] Funktionen

Prolin wird im menschlichen Körper z.B. für die Bildung von Kollagen, dem Protein, aus dem Bindegewebe und Knochen bestehen, benötigt. Ferner wird es als „Helixbrecher“ bezeichnet und findet sich oft am Übergang einer Alpha-Helix zu einer anderen Sekundärstruktur (häufig Random Coil) wieder. Prolin wird in der Ökotoxikologie als Biomarker verwendet, z.B. für Trockenstress, Salzstress, da es von Pflanzen vermehrt produziert wird, wenn der Wasserhaushalt unter Stress gerät. Prolin als zyklische Aminosäure wirkt als Puffer gegen manche Ionen, die ansonsten die Enzymtätigkeiten im Cytoplasma einschränken könnten.

[Bearbeiten] Chemische Verwendung

Prolin ist als Element des chiralen Pools Ausgangssubstanz für die Synthese des Evans Auxiliars, des CBS-Reagenz, von RAMP/SAMP und vielbenutzter Katalysator in der Organokatalyse. Ein Prolin-Derivat dient als chiraler Selektor in der enantioselektiven Dünnschichtchromatographie^[2]. Übersichtsarbeiten:

• Karlheinz Drauz, Axel Kleemann und Jürgen Martens : Induktion von Asymmetrie durch Aminosäuren, Angewandte Chemie 94 (1982) 590-613; Angewewandte Chemie – International Edition English 21 (1982) 584-608.
• Jürgen Martens : Asymmetric Syntheses with Amino Acids, Topics in Current Chemistry / Fortschritte der Chemischen Forschung 125 (1984) 165-246.
• Jürgen Martens : Induktion von Asymmetrie durch Iminosäuren, Chemiker-Zeitung 110 (1986) 169-183.
• Peter I. Dalko : Do We Need Asymmetric Organocatalysis? Chimia 61 (2007) 213-218.
• Kurt Günther, Jürgen Martens und Maren Schickedanz : Dünnschichtchromatographische Enantiomerentrennung mittels Ligandenaustausch, Angewandte Chemie 96 (1984) 514-515; Angewandte Chemie – International Edition English 23 (1984) 506.
• Kurt Günther, Maren Schickedanz und Jürgen Martens : Thin-Layer Chromatographic Enantiomeric Resolution, Naturwissenschaften 72 (1985) 149-150.
• Kurt Günther, Jürgen Martens und Maren Schickedanz : Resolution of Optical Isomers by Thin-Layer Chromatography (TLC). Enantiomeric Purity of L-DOPA, Fresenius Zeitschrift für Analytische Chemie 322 (1985) 513-514.

[Bearbeiten] Quellen

1. ↑ ^{a b c d e f} Herstellerangaben der Firma Merck, 19. Januar 2008.
2. ↑ Jürgen Martens und Ravi Bhushan, TLC Enantiomeric Separation of Amino Acids, International Journal of Peptid Protein Research 34 (1989) 433.

• Hans Beyer und Wolfgang Walter, Lehrbuch der Organischen Chemie, 20. Auflage, S. Hirzel Verlag, Stuttgart, 1984, ISBN 3-7776-0406-2.
• Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit, Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
• Jesse Philip Greenstein und Milton Winitz, Chemistry of Amino Acids, John Wiley & Sons, 1962, Bände 1 bis 3, ISBN 0-471-32637-2.
• Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh, "Production and Utilization of Amino Acids", Angewandte Chemie International Edition in English, 17 (1978), 176-183.

[Bearbeiten] Weblinks

• Tabelle mit Lebensmitteln, sortiert nach Prolin-Gehalt.
• 

   Wikibooks: Biosynthese von L-Prolin – Lern- und Lehrmaterialien