Threonin

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Strukturformel
Allgemeines
Name	Threonin
Andere Namen	(2S,3R)-2-Amino-3-hydroxybutansäure α-Amino-β-hydroxybuttersäure Abkürzung: Thr (Dreibuchstabencode) T (Einbuchstabencode)
Summenformel	C4H9NO3
CAS-Nummer	72-19-5
PubChem	6288
DrugBank	NUTR00057
Kurzbeschreibung	farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch [1]
Eigenschaften
Molare Masse	119,12 g/mol
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	255–257 °C (Zersetzung) [2]
Siedepunkt	nicht zutreffend
pKs-Wert	pKs1: 2,16 pKs2: 9,12
Löslichkeit	schlecht in Wasser (90 g/l bei 20 °C)[3], schlecht in Ethanol
Sicherheitshinweise
Gefahrstoffkennzeichnung [3] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze
LD50	3098 mg/kg (Ratte, intraperitoneal) [4]
WGK	nicht wassergefährdend [3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

L-Threonin (Abk. Thr oder T) ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.

In diesem Artikel oder Abschnitt fehlen folgende wichtige Informationen: Der Artikel ist für eine Aminosäure viel zu kurz und lückenhaft. Zum Vergleich siehe en:Threonine. Es fehlen weiterhin: Biosynthese, technische Synthese, Literatur, Quellenangaben,... --Kuebi 12:13, 2. Feb. 2008 (CET) Du kannst Wikipedia helfen, indem du sie recherchierst und einfügst.

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Sie trägt eine aliphatische Hydroxylgruppe und entspricht 3-Methyl-Serin oder 3-hydroxyliertem Desmethyl-Valin. Aufgrund der Hydroxylgruppe ist es wesentlich polarer und reaktiver als Valin. Threonin zählt zu den für den Menschen essentiellen Aminosäuren. Threonin hat zwei stereogene Zentren an den Kohlenstoffatome in 2- und 3-Position. Daher gibt es vier Stereoisomere des Threonins mit folgenden absoluten Konfigurationen: (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) und (2R,3R). Das in den Proteinen gebunden enthaltene L-Threonin besitzt (2S,3R)-Konfiguration und wird auch (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxy-butansäure (Bezeichnung gemäß der IUPAC-Nomenklatur) genannt. Die anderen drei Stereoisomere des Threonins besitzen nur geringe Bedeutung.

Threonin zählt nach neuem Standard zu den polaren Aminosäuren und kann an seiner Hydroxylgruppe phosphoryliert werden, wodurch es bei der Enzymregulation eine Rolle spielen kann.

[Bearbeiten] Eigenschaften

• Restname: Threonyl
• Seitenkette: hydrophil
• isoelektrischer Punkt: 5,60
• van-der-Waals-Volumen: 93
• Lipidlöslichkeit: log K_OW = −0,7

[Bearbeiten] Biosynthese

Da Threonin zu den essentiellen Aminosäuren gehört, muss Threonin mit der Nahrung durch Threonin-haltige Proteine aufgenommen werden. In Pflanzen und Mikroorganismen beginnt die Biosynthese des Threonins ausgehend vom Aspartat, dessen Ursprünge (Oxalacetat) dem Citratcyclus entstammen. Das Aspartat wird über zwei Zwischenstufen, mittels entsprechender Enzyme (Aspartatkinase, Aspartatsemialdehyd-Dehydrogenase, Homoserindehydrogenase) zum Homoserin umgesetzt. In einem weiteren Schritt wird der primäre Alkohol vom Homoserin von einer Homoserinkinase phosphoryliert. Dieses Phosphohomoserin wird im letzten Schritt von der Homoserinphosphat-Mutaphosphatase (PLP) zum Threonin umgesetzt.

[Bearbeiten] Quellen

1. ↑ Sicherheitsdatenblatt Carl Roth
2. ↑ Sicherheitsdatenblatt Alfa-Aesar
3. ↑ ^{a b c} Sicherheitsdatenblatt Merck
4. ↑ Sicherheitsdatenblatt Fluka