Grupo prostético
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Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a actividade biológica dessas proteínas.[1] Os grupos prostéticos podem ser orgânicos (como por exemplo uma vitamina ou um açúcar) ou inorgânicos (por exemplo, um ião metálico) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes. Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína com grupo prostético como holoproteína.
Os grupos prostéticos são um subgupo de cofactores; ao contrário das coenzimas, encontram-se ligados de forma permanente à proteína. [2] Em enzimas, os grupos prostéticos estão de algum modo ligados ao centro activo.
Alguns exemplos de grupos prostéticos incluem o grupo hemo da hemoglobina e os derivados de vitaminas tiamina, pirofosfato de tiamina e biotina. Por muitos dos grupos prostéticos serem derivados de vitaminas e não serem sintetizados no organismo humano, as vitaminas são um componente essencial da dieta humana. Os grupos prostéticos inorgânicos são normalmente (mas não exclusivamente) iões de metais de transição; alguns exemplos incluem o ferro (por exemplo, no grupo hemo da citocromo c oxidase e hemoglobina), o zinco (como na anidrase carbónica), o magnésio (presente nalgumas quinases) e o molibdénio (como na nitrato redutase).
[editar] Lista de grupos prostéticos
| Grupo prostético | Função | Distribuição |
| Mononucleótido de flavina [3] | Reacções redox | Bactérias, arqueas e eucariontes |
| Dinucleótido de flavina e adenina [3] | Reacções redox | Bactérias, arqueas e eucariontes |
| Pirroloquinolina quinona [4] | Reacções redox | Bactérias |
| Fosfato de piridoxal [5] | Transaminação, descarboxilação e desaminação | Bactérias, arqueas e eucariontes |
| Biotina [6] | Carboxilação | Bactérias, arqueas e eucariontes |
| Metilcobalamina [7] | Metilação e isomerização | Bactérias, arqueas e eucariontes |
| Pirofosfato de tiamina [8] | Descarboxilação | Bactérias, arqueas e eucariontes |
| Hemo [9] | Ligação ao oxigénio e reacções redox | Bactérias, arqueas e eucariontes |
| Molibdopterina [10][11] | Reacções de oxigenação | Bactérias, arqueas e eucariontes |
| Ácido lipoico [12] | Reacções redox | Bactérias, arqueas e eucariontes |
[editar] Referências
- ↑ de Bolster, M.W.G. (1997). Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups. International Union of Pure and Applied Chemistry. Página visitada em 2007-10-30.
- ↑ de Bolster, M.W.G. (1997). Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactors. International Union of Pure and Applied Chemistry. Página visitada em 2007-10-30.
- ↑ 3,0 3,1 Joosten V, van Berkel WJ (2007). "Flavoenzymes". Curr Opin Chem Biol 11 (2): 195–202.
- ↑ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). "A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases.". Nature 280 (5725): 843-4. PMID 471057
- ↑ Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations". Annu. Rev. Biochem. 73: 383–415.
- ↑ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements". Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217–29.
- ↑ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). "The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes". Annu. Rev. Biochem. 72: 209–47.
- ↑ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes". Cell. Mol. Life Sci. 64 (7-8): 892–905.
- ↑ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biology of heme in health and disease". Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6.
- ↑ Mendel RR, Hänsch R (2002). "Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants". J. Exp. Bot. 53 (375): 1689–98.
- ↑ Mendel RR, Bittner F (2006). "Cell biology of molybdenum". Biochim. Biophys. Acta 1763 (7): 621–35.
- ↑ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). "Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease". Free Radic. Biol. Med. 24 (6): 1023–39.
