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Troponin – Wikipedia

Troponin

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie

Die Troponine C, I und T sind Proteine, die im Skelett- und Herzmuskel vorkommen und einen Komplex bilden, in dem Troponin C für die Bindung von Calcium, Troponin T für die Bindung von Tropomyosin und Troponin I (auch Troponin-1 genannt) für die Bindung von Actin verantwortlich sind. Gemeinsam mit Myosin und Actin bildet dieser Proteinkomplex den beweglichen (kontraktilen) Teil der Muskulatur.

Binden Calciumionen an Troponin C, so verändert der Komplex seine Konformation und gibt so die Myosinbindungsstellen frei, was eine Kontraktion ermöglicht. Troponin C ist weitgehend mit Calmodulin homolog, das vorwiegend in den Zellen der glatten Muskulatur für die Bindung von Calciumionen verantwortlich ist.

Bei der Labordiagnostik des Herzinfarkts werden die herzmuskelspezifischen Isoformen von Troponin T oder I bestimmt. Durch das Absterben von Herzmuskelzellen gelangen diese sonst nur dort vorkommenden Proteine ins Blut und können durch Immunoassays nachgewiesen werden. Ihr Nachweis ist daher sehr spezifisch für eine Schädigung des Herzmuskels. Der Normalbereich liegt bei unter 0,1 ng/ml. Falsch positive Werte können bei Niereninsuffizienz oder bei einer massiven Schädigung der Skelettmuskulatur bei Polytraumen (Rhabdomyopathie / Rhabdomyolyse) entstehen. Der Anstieg ist im Serum etwa drei Stunden nach Infarktbeginn nachweisbar, erreicht nach etwa 20 Stunden das Maximum und normalisiert sich nach ein bis zwei Wochen wieder. Weniger spezifische Parameter sind Myoglobin, Kreatinkinase, GOT und LDH.


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