Proteinase 3

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Proteinase 3 (serine proteinase, neutrophil, Wegener granulomatosis autoantigen)
Identifizierungsdaten
Symbole	PRTN3 ACPA; AGP7; C-ANCA; MBT; P29; PR-3
Ensembl	ENSG00000196415
Entrez	5657
OMIM	177020
RefSeq	NP_002768
UniProt	P24158
PDB	1fuj
Andere Daten
Lokus	Chromosom 19 [1]

Proteinase 3 (PR3, azurophil granule protein AGP7, Myeloblastin) ist ein Enzym aus der Trypsinfamilie der Serinproteasen. Proteinase 3 ist ein kationisches Glykoprotein von 29 kD und besteht aus 228 Aminosäuren. Proteinase 3 ist Bestandteil der primären (azurophilen, α-) Granula der neutrophilen Granulozyten und Lysosomen der Monozyten. Das Enzym kann bereits in frühen Phasen der Entwicklung von Monzyten und Granulozyten nachgewiesen werden. Werden Granulozyten aktiviert, verschmelzen die α-Granula mit der Zellmembran und setzen so Proteinase 3 frei. In vitro kann dieser Effekt durch TNF-α ausgelöst werden. Proteinase 3 hat proteolytische Eigenschaften und spaltet z.B. Elastin, Fibronectin, Laminin, Hämoglobin und Kollagen Typ IV. Proteinase 3 wirkt antimikrobiell gegen E. coli und C. albicans und ist an der Reifung myeloider Zellen beteiligt. Der natürliche Inhibitor von Proteinase 3 ist α-1-Antitrypsin.

Autoantikörper gegen Proteinase 3 sind bei Wegenerscher Granulomatose, Churg-Strauss-Syndrom, gelegentlich bei mikroskopischer Polyangiitis und in 40-50% der Fälle von rasch progressiver Glomerulonephritis nachweisbar.

[Bearbeiten] Quellen

• Lothar Thomas: Labor und Diagnose. 5. Auflage, Frankfurt/Main 2000