Proteïna
De Viquipèdia
Les proteïnes són un dels constituents primaris dels organismes vius i dels virus. Poden tenir funcions estructurals o actuar com a enzims, catalitzadors proteics de diverses reaccions.
Des d'un punt de vista químic, les proteïnes són polipèptids, és a dir, llargues cadenes d'aminoàcids, connectats entre ells per mitja d'enllaços peptídics.
Taula de continguts |
[edita] Estructura
Hi ha quatre nivells d'organització estructural en les proteïnes:
- Estructura primària: determinada pel tipus d'aminoàcids que en formen part i la seva seqüència.
- Estructura secundària: estabilitzada per mitjà de ponts d'hidrògens entre els grups C=O i NH presents en l'esquelet de la proteïna.
- Estructura terciària: estructura tridimensional de la molècula, determinada principalment per les interaccions entre les cadenes laterals dels residus constituents. Cadenes polipeptídiques grans, conformen sovint regions globulars o estructuralment diferenciades anomenades dominis.
- Estructura quaternària: unió de varies subunitats (polipèptids) per formar una proteïna funcional.
[edita] Biosíntesi
Les proteïnes es munten a partir d'aminoàcids usant la informació codificada als gens. Cada proteïna té la seva pròpia seqüència d'aminoàcids especificada per la seqüència de nucleòtids del gen que codifica cada proteïna. El codi genètic és un joc de codons format per tres nucleòtids i cada combinació de tres nucleòtids codifica per a un aminoàcid, per exemple AUG codifica per a metionina. Pel fet que l'ADN conté quatre nucleòtids, el nombre total de codons possibles és de 64; aixií doncs, hi ha redundància en el codi genètic: alguns aminoàcids venen codificats per més d'un codó. Els gens codificats en l'ADN es transcriuen en pre-ARNm per proteïnes com l'ARN polimerasa. La majoria d'organismes que processen el pre-mRNA (també conegut com a a transcrit primari) usant diverses formes de modificació post-transcripcional per a la maduració de l'ARNm, el qual s'usa llavors com a motlle per a la síntesi proteica al ribosoma. En procariotes l'ARNm també pot usar-se tan aviat com es produeix o unir-se a un ribosoma després d'haver-se separat del nucleoide. En contrast, els eucariotes sintetitzen l'ARNm al nucli cel·lular i llavors travessen la membrana nuclear fin el citoplasma, on llavors té lloc la síntesi proteica. El rati de síntesi de proteïnes és més gran en procariotes que en eucariotes, assolint 20 aminoàcids per segon.[1]
El procés de síntesi de proteïnes a partir d'un motlle d'ARNm es coneix com a traducció. L'ARNm es carregat a l'interior del ribosoma i es llegeixen tres nucleòtids alhora en correspondència de cada codó al seu parell de bases de l'anticodó localitzat a l'ARN de transferència (ARNt), el qual carrega l'aminoàcid corresponent al codó i reconeix. L'enzim aminoacil ARNt sintetasa "carrega" les molècules d'ARNt] amb l'aminoàcid específic. El polipèptid en elongació sovint s'anomena la cadena naixent. Les proteïnes sempre són biosintetitzades de l'extrem N terminal al C terminal.
La mida d'una proteïna es pot mesurar pel nombre d'aminoàcids que conté i per la seva massa molecular total la que és normalment mesurada en daltons (sinònim d'unitat de massa atòmica) i la fracció el kilodalton (kDa) més usat. Les proteïnes dels llevats tenen una mitjana de 466 aminoàcids de longitud i uns 53 kDa de massa.
Les proteïnes més grans conegudes són les titines, un component del sarcòmer del múscul amb una massa molecular d'almenys 3.000 kDa i una longitud total d'almenys 27.000 aminoàcids.[2]
[edita] Síntesi química
Les proteïnes petites també es poden sintetitzar químicament pel conjunt de mètodes coneguts com a síntesi de pèptids, els quals es relacionen amb tècniques de síntesi orgànica com ara el lligament químic per a produir pèptids en multitud de camps[3]. La síntesi química permet la introducció d'aminoàcids no naturals a les cadenes polipeptídiques, com ara el lligament d'una sonda fluorescent a les cadenes laterals dels aminoàcids.[4] Aquests mètodes són útils en laboratoris bioquímics i de biologia cel·lular, però generalment no per aplicacions comercials. La síntesi química és ineficient per a polipèptids majors de 300 aminoàcids i les proteïnes sintetitzades poden no arribar a assumir la seva forma nativa o estructura terciària. La majoria de mètodes de síntesi procedeixen amb direcció Cterminal a Nterminal de forma contrària a la reacció biològica.
[edita] Referències
- ↑ Dobson CM. (2000). The nature and significance of protein folding. In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Ed. RH Pain. Frontiers in Molecular Biology series. Oxford University Press: New York, NY.
- ↑ Fulton A, Isaacs W (1991). «Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis». Bioessays 13 (4): 157-61.
- ↑ Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F (2004). «From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future». Curr Pharm Biotechnol 5 (1): 29-43.
- ↑ Schwarzer D, Cole P (2005). «Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail». Curr Opin Chem Biol 9 (6): 561-9.
