Histona deacetilase
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Histona deacetilases (HDAC) (número EC 3.5.1) são uma classe de enzimas que removem grupos acetilas de um aminoácido ε-N-acetil lisina em uma histona. Sua ação é oposta a da histona acetiltransferase.
[editar] Localizações
Dentro da classe I das HDACs, HDAC 1,2 e 8 são primariamente encontradas no núcleo, enquanto HDAC 3 é encontrada tanto no núcleo, citoplasma e também membranas associadas. A classe II das HDACs (HDAC 4, 5, 6, 7 9 e 10) são hábeis a movimentar-se para dentro e para fora do núcleo dependendo de diferentes sinais.[1][2]
[editar] Funções
Os "corpos" ("caudas") das histonas são normalmente carregadas positivamente devido a grupos amina presentes em seus aminoácidos lisina e arginina. Estas cargas positivas ajudam as caudas de histona a interagir e ligar-se com grupos fosfato negativamente carregados na estrutura principal do DNA. A acetilação, a qual ocorre normalmente em uma célula, neutraliza as cargas positivas na histona por transformar aminas em amidas e diminuir a habilidade das histonas em ligar-se ao DNA. Este processo segue a expnsão da cromatina, seguida por tomada de posição por transcrição genética. A histona deacetilase remove estes grupos acetila, aumentando as cargas positivas das caudas de histona e reforçando a ligação de alta-afinidade entre as histonas e a estrutura do DNA. Este processo condensa a estrutura do DNA, prevenindo a transcrição.
[editar] Referências
- ↑ Ruijter A.J.Met al (2003). "Histone deacetylases(HDACs):characterization of the classical HDAC family". Biochem. J. 370: 737-749. DOI:110.1042/BJ20021321.
- ↑ Longworth and Laimins (2006). "Histone deacetylase 3 localizes to the plasma membrane and is a substrate of Src". Oncogene 25: 4495-4500. DOI:10.1038/sj.onc.1209473.
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