Creatinchinasi
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La creatinchinasi (CK), chiamata anche fosfochinasi (CPK), è un enzima prodotto da varie specie tissutali che appartiene alla classe delle transferasi. La sua funzione consiste nel catalizzare la trasformazione della creatina a fosfocreatina, consumando ATP e liberando energia chimica. Catalizza la seguente reazione:
ATP + creatina = ADP + fosfocreatina
La reversibilità della reazione permette di immagazzinare energia sfruttando la defosforilazione della creatina.
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[modifica] Isoenzimi
Ogni enzima creatinchinasi è costituito da due subunità indicate dalla lettera B (da brain, cervello) e dalla lettera M (da muscle, muscolo); esistono quindi tre isoenzimi: CK-MM, CK-BB, CK-MB. I geni che esprimono queste due subunità sono dislocati su cromosomi differenti: quelli per la B sul 14q32 e quelli per la subunità M sul 19q13. Inoltre esistono due creatinchinasi mitocondriali, la forma ubiquitaria e la forma sarcomera.
La quantità di isoenzimi varia in relazione ai tessuti in esame. CK-BB è principalmente presente a livello cerebrale (96%) e raramente la sua determinazione quantitativa, nel torrente circolatorio sistemico, assume importanza clinica. Piccole quantità di CK-BB si riscontrano anche nella muscolatura liscia, come quella gastrica e intestinale. Nella muscolatura scheletrica abbonda CK-MM (90%) mentre, di contro, nel miocardio si ha il 60% di CK-MM e il 40% di CK-MB.
[modifica] Significato clinico
La creatinchinasi è spesso un parametro di routine in pazienti in emergenza. Inoltre, rappresenta un'analisi specifica in pazienti con dolore toracico o nella diagnosi dell'insufficienza renale acuta. I valori normali rientrano solitamente nell’intervallo 26–167 UI/L per le donne e 38-190 UI/L per gli uomini.
Valori elevati di CK sono indice di danno muscolare. È quindi un indicatore di infortunio muscolare, rabdomiolisi, infarto del miocardio, miosite, miocardite, ipertermia maligna e sindrome neurolettica maligna. Quantitativi enormi si riscontrano nella distrofia muscolare; valori alti sono anche riscontrati nella sindrome di Mc Leod e nell’ipotiroidismo.
Valori inferiori possono addebitarsi ad epatopatia alcolica o artrite reumatoide.
La determinazione degli isoenzimi, di rilievo clinico notevole, si basa sulla quantificazione della CK-MB che, permettendo di interpretare ulteriormente la causa principale dell’aumento della CK totale, rende possibile discriminare l'eziopatogenesi cardiaca da quella muscolare. Valori normali di CK-MB sono inferiori alle 13 UI/L. Altri enzimi utilizzati per la diagnosi di infarto cardiaco sono LDH1 e le troponine cardiache.
[modifica] Bibliografia
- (EN) Ennor, A.H., Rosenberg, H. and Armstrong, M.D. Specificity of creatine phosphokinase. Nature 175 (1955) 120 only.
- (EN) Keutel, H.J., Jacobs, H.K., Okabe, K., Yue, R.H. and Kuby, S.A. Studies on adenosine triphosphate transphosphorylases. VII. Isolation of the crystalline adenosine triphosphate-creatine transphosphorylase from calf brain. Biochemistry 7 (1968) 4283–4290. Entrez PubMed 5750168
- (EN) Kuby, S.A., Noda, L. and Lardy, H.A. Adenosine triphosphate-creatine transphosphorylase. I. Isolation of the crystalline enzyme from rabbit muscle. J. Biol. Chem. 209 (1954) 191–201. Entrez PubMed 13192073
- (EN) Kuby, S.A. and Noltmann, E.A. ATP-creatine transphosphorylase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 6, Academic Press, New York, 1962, pp. 515–603.
