6-fosfofruttochinasi

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6-fosfofruttochinasi

   

Numero EC

2.7.1.11

Nome sistematico

ATP:D-fruttosio-6-fosfato 1-fosfotransferasi

Altri nomi

fosfoesochinasi; fosfofruttochinasi I; fosfofruttochinasi (ATP-dipendente); fruttosio-6-fosfato chinasi; fosfo-1,6-fruttochinasi; PFK

Banche dati

BRENDA EXPASY GTD KEGG PDB

Fonte: IUBMB
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6-fosfofruttochinasi (epatica)
Forma attiva (sinistra) ed inattiva (destra) di una fosfofruttochinasi batterica Gene HUGO PFKL Entrez 5211 Locus Chr. 21 q22.3 Proteina OMIM 171860 UniProt P17858 PDB 4PFK Enzima EC number 2.7.1.11 Vai al Progetto Bio Discuti alla Doppia Elica

La 6-fosfofruttochinasi (o PFK) è un enzima della glicolisi, appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

ATP + D-fruttosio 6-fosfato = ADP + D-fruttosio 1,6-bifosfato

L'enzima è controllato allostericamente dal 2,6-fruttosio-bifosfato la cui produzione a partire dal fruttosio-6-fosfato è controllata da un'enzima chiamato fosfofruttochinasi2 situato in una catena polipeptidica, detta "enzima tandem", insieme all'enzima 2,6 bifosfatasi2 che trasforma il fruttosio 2,6 bifosfato in fruttosio-6-fosfato.

L'attivazione di una delle due funzioni enzimatiche dell'enzima tandem è regolata dalla fosforilazione di un residuo di serina. Se il residuo è defosforilato, si attiva la fosfofruttochinasi2, viceversa, si attiva la bifosfatasi2. Il Fru-2,6-bifosfato è attivatore allosterico della PFK1 e inibitore allosterico della FBPasi1.

L'attivazione della fosfofruttochinasi1 è inoltre favorita dalla presenza di AMP (adenosinmonofosfato), del fruttoso-6-fosfato (F6P), del fosfato inorganico e dello ione ammonio, che rimuovono l'inibizione allosterica operata da ATP (adenosintrifosfato e dal citrato. La sua regolazione è fondamentale nella glicolisi, dove catalizza la fosforilazione di F6P a F1,6BP.

[modifica] Bibliografia

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