מיוגלובין

מתוך ויקיפדיה, האנציקלופדיה החופשית

מיוגלובין הינו חלבון קטן המשמש, לצד ההמוגלובין, לנשיאת חמצן בגופם של בעלי חיים.

מיוגלובין מורכב מ-153 חומצות אמינו. במרכזו נמצאת קבוצת הם - מערכת טבעות חנקניות שבמרכזה אטום ברזל. קבוצת ההם היא זו המאפשרת את נשיאת החמצן, על ידי קשירת המולקולה הדו-אטומית של החמצן לאטום הברזל במרכזה.

מיוגלובין הוא נושא החמצן העיקרי בשרירים. האפיניות שלו לחמצן (הנטייה שלו לקשור חמצן) גדולה מזו של ההמוגלובין, המשמש לנשיאת חמצן בדם. ההבדל באפיניות בין שני החלבונים מאפשר את מעברו של החמצן מההמוגלובין למיוגלובין, וכך, את המשך זרימתו של החמצן לכיוון תאי הרקמות. בנוסף, ההבדל באפיניות מותאם למיקומם ותפקידם הפיזיולוגי: בריאות, בהן ריכוז החמצן גבוה, משמש ההמוגלובין לקשירת חמצן; ובשרירים, בהם ריכוז החמצן נמוך, משמש המיוגלובין לקשירת חמצן.

מיוגלובין, בניגוד להמוגלובין, אינו חלבון אלוסטרי. המוגלובין מורכב מארבע תת-יחידות, כשכל אחת מהן דומה מאוד למיוגלובין. החלוקה לארבע תת-יחידות היא זו המאפשרת להמוגלובין אלוסטריה והעובדה שכל אחת מהן דומה מאוד למיוגלובין מעידה על ההשתלשלות האבולוציונית של שני החלבונים; ההמוגלובין התפתח ככל הנראה ממיוגלובין.