Porfirina
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As porfirinas são uma classe de moléculas orgânicas com uma estrutura geral de macrociclo tetrapirrólico (formado por quatro anéis pirrolo), ligados por ligações metínicas (-CH-), que possui no seu centro um espaço apropriado para acomodar um íon metálico. Este liga-se a quatro átomos de azoto presentes no centro. Os representantes mais comuns desta classe de compostos são o grupo hemo, que contém ferro, a clorofila, que contém magnésio, e os pigmentos biliares.
As porfirinas são pigmentos de cor púrpura e de origem natural. A estrutura em anel da porfirina é a razão pela qual todos os derivados porfíricos absorvem luz a um comprimento de onda próximo dos 410 nm, dando-lhes a sua cor característica. A presença adicional de um ião metálico pode afectar esta propriedade devido ao fenómeno de transferência de carga dos átomos de azoto para o metal, que possui uma energia na gama da radiação visível.
Os derivados metálicos da porfirina comportam-se frequentemente como compostos de coordenação, em que o ião metálico ligado aos azotos pode ter capacidade de ligar mais um ou dois grupos químicos no eixo perpendicular ao plano do anel da porfirina.
Há porfirinas de origem natural onde, no macrociclo, há substituintes nas posições β-pirrólicas, e porfirinas sintéticas, onde os substituintes encontram-se nas posições meso do esqueleto porfirínico.
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[editar] Síntese de porfirinas em eucariontes superiores
A importância de derivados porfíricos, como o hemo, em eucariontes superiores torna a via biossintética de porfirinas uma das vias essenciais para a viabilidade desses organismos.
O δ-aminolevulinato é o principal precursor da síntese de porfirinas em organismos. Existem duas vias principais de síntese do δ-aminolevulinato:
- o aminoácido glicina reage com o succinil-CoA (um intermediário metabólico do ciclo dos ácidos tricarboxílicos), formando o ácido α-amino-β-cetoadípico. Este é então descarboxilado a δ-aminolevulinato.
- o aminoácido glutamato liga-se ao seu tRNA, é convertido a um aldeído e então clivado do tRNA. O derivado aldeído do glutamato é convertido então a δ-aminolevulinato por uma aminotransferase.
Duas moléculas de δ-aminolevulinato formam uma de porfobilinogéneo, um tipo de pirrolo. As porfirinas são formadas por quatro moléculas de porfobilinogéneo que se combinam para formar a macroestrutura em anel. Nos eucariontes superiores, esta sofre algumas modificações em grupos laterais e finalmente a inserção do ião de ferro para formar o hemo.
A concentração do hemo em eucariontes superiores regula a sua síntese por um mecanismo de feedback negativo. Em humanos, a desregulação deste sistema por deficiência de uma das enzimas da via de síntese de porfirinas causa uma doença de um grupo conhecido colectivamente como porfirias.
[editar] Grupo hemo
O grupo hemo (protoporfirina IX de ferro) encontra-se em proteínas (denominadas, por esta razão, proteínas hémicas) como a hemoglobina, a mioglobina, a catalase e os citocromos.
Na hemoglobina, assim como na mioglobina, o ferro tem a função de ligar uma molécula de dioxigénio, possibilitando o seu transporte na corrente sanguínea para todo o organismo.
Na catalase, o ferro tem uma função catalítica, aliada à sua capacidade de mudar o seu estado de oxidação; neste caso, o ferro catalisa a dismutação do peróxido de hidrogénio.
Em proteínas como os citocromos, o grupo hemo serve de meio de transporte electrónico entre proteínas, recebendo um ou dois electrões de uma proteína e transferindo-os para outra.
Proteínas contendo um ou mais grupos hemo têm uma coloração entre o cor-de-rosa e o vermelho.
[editar] Clorofila
A clorofila possui um quinto anel adicional à estrutura básica de quatro anéis pirrolo, além de uma longa cadeia de fitol ligada por uma ligação estér ao anel IV. Esta estrutura é denominada feofitina. O centro da feofitina acomoda então um ião Mg2+ para formar a clorofila.
A clorofila tem a propriedade de, quando inserida no centro reaccional fotossintético de plantas, captar energia luminosa e transmiti-la a moléculas vizinhas sob a forma de energia química. É por isso uma molécula crucial para a fotossíntese.
Nas plantas existem dois tipos de clorofila, a e b, que possuem espectros de absorção de luz visível ligeiramente diferentes, de modo a cobrirem uma zona mais alargada do espectro de luz visível do que um tipo isolado de clorofila. Outro tipo de clorofila, existente em bactérias fotossintéticas, é denominada bacterioclorofila. Os diferentes tipos de clorofila diferenciam-se pelo tipo de grupos ligados a determinadas posições do anel principal.
[editar] Pigmentos biliares
Os pigmentos biliares são os produtos da degradação do hemo libertado de eritrócitos em fim de vida. O grupo hemo é oxidado ao pigmento verde biliverdina pela enzima hemo oxigenase, perdendo o seu ião de ferro e abrindo a estrutura cíclica. O pigmento amarelo bilirrubina é o produto da redução da biliverdina pela enzima biliverdina redutase.
Esta conversão é a responsável pela mudança de cor em equimoses. Após uma contusão muscular, aparece uma mancha negra à superfície da pele devida ao derrame e coagulação de sangue de vasos sanguíneos danificados. À medida que os eritrócitos vão morrendo, o grupo hemo da hemoglobina é libertado e convertido primeiro a biliverdina, o que dá um aspecto esverdeado à equimose. O aspecto amarelado da fase seguinte do hematoma é devido à conversão a bilirrubina.
[editar] Referências
- David L. Nelson, Michael M. Cox , "Lehninger Principles of Biochemistry", 4ª edição, W. H. Freeman, 2005, ISBN 978-0716743392
