SRP-Rezeptor

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Der SRP-Rezeptor (Abk. engl. Signal Recognition Particle), der auch als docking Protein bezeichnet wird, ist ein Protein bei Eukaryoten. Der Rezeptor ist im endoplasmatischen Retikulum lokalisert und spielt eine wichtige Rolle beim so genannten SRP-Zyklus im Rahmen der Proteinbiosynthese von Transport-, Membran- und Exportproteinen.

Der SRP-Rezeptor ist ein Dimer aus zwei G-Proteinen, einer peripheren α-Untereinheit und einer integralen β-Untereinheit. Bei Prokaryoten gibt es einen ähnlichen Proteinkomplex, der aus SRP54, fünf weiteren Proteinen und einer RNA besteht.

SRP ist ein Protein, dass während der Proteinsynthese an die so genannte Signalsequenz des entstehenden Peptids bindet, wodurch die Translation gestoppt wird bis das SRP, ein G-Protein, an den SRP-Rezeptor bindet. Durch diese Interaktion wird ein Kontakt zwischen Ribosom und Translokase vermittelt. Durch Hydrolyse von GTP im SRP und im SRP-Rezeptor kommt es zu einer Dissoziation der Verbindung und die Proteinbiosynthese kann cotranslational im Lumen des endoplasmatischen Retikulums fortgesetzt werden.

[Bearbeiten] Quelle

H. Kleinig, U. Maier: Kleinig/Sitte – Zellbiologie. Gustav-Fischer-Verlag 1999, 4. Auflage, Seite 249-252. ISBN 3-437-26010-3