2,3-Bisphosphoglycerat

2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG), auch 2,3-Diphosphoglycerat (2,3-DPG) genannt ist ein C3-Körper mit je einer geladenen Phosphatgruppen am 2. und 3. C-Atom. Es weist des Weiteren am 1. C-Atom eine geladene Carboxylgruppe auf. Insgesamt ist es in Lösung (Blut) 5-fach negativ geladen. Es wird als Umweg der Glykolyse aus 1,3-Bisphosphoglycerat mithilfe der 2,3-Bisphosphoglycerat-Mutase gebildet. Unter physiologischen Bedingungen werden ca. 20 % des während der (anaeroben) Glykolyse der Erythrozyten anfallenden 1,3-Phosphoglycerats zu 2,3-BPG umgewandelt, die restlichen 80 % durchlaufen (via 3-Phosphoglycerat) die „normale“ Glykolyse.

Das Molekül spielt bei der Regulation des Hämoglobins (Hb) eine entscheidende Rolle. Bindet es an die Tense-Form des Hämoglobins (Desoxyhämoglobin), wird diese Form stabilisiert und kann nicht in die sauerstoffaffine R-Form übergehen. Sauerstoff wird somit auch noch bei einem höheren Partialdruck von Sauerstoff abgegeben als ohne das T-Form-sabilisierende 2,3-BPG. 2,3-BPG erschwert eine weitere Oxygenierung von Hämoglobin respektive erleichtert es die Abgabe des an Hb gebundenen Sauerstoffs. Damit wird das Gleichgewicht der Sauerstoffbindungskurve (HbO₂ ↔ Desoxy-Hb) nach rechts, d. h. auf die Seite des Desoxy-Hb verschoben. Somit ist es plausibel, dass auch mehr Sauerstoff abgeben werden kann, bei relativ reduzierter Sauerstoffaufnahme. Das Phänomen der Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve hat praktische Konsequenzen für das Bergsteigen und das Tauchen. Im Höhentraining wird dieser Umstand benutzt, um zuerst den 2,3-BPG-Wert ansteigen zu lassen, wodurch EPO-vermittelt eine verstärkte Erythropoese erreicht wird.

Die Arthropoden besitzen als respiratorisches Pigment das Hämocyanin, hier übernimmt das Lactat die Funktion des 2,3-DPG und führt zu einer Verschiebung, des mittleren Teils, der Sauerstoff Bindungskurve, nach rechts.

In Blutkonserven muss es durch ein Analogon wie etwa Glucose oder Inosin ersetzt werden, weil es instabil ist und schnell zerfällt. Im Körper wird es ständig neu synthetisiert.

Das Gamma-Globulin des fetalen Hämoglobins (HbF) hat eine geringere Affinität zu 2,3-Bisphosphoglycerat. Damit erhöht sich im Vergleich zum adulten Hämoglobin (HbA) die Affinität des fetalen Hämoglobins zu Sauerstoff. Das ermöglicht eine leichte Übertragung von Sauerstoff von der Mutter zum Fetus. Da es für den Fetus essentiell ist, eine gute Sauerstoffsättigung zu haben, liegt eine relativ hohe 2,3-BPG-Konzentration vor.