Ubiquitina
De Viquipèdia
La ubiquitina és una petita proteïna típica de cèl·lules eucariotes la funció principal de la qual, és la de marcar altres proteïnes per a la seva destrucció. Aquest procés es coneix com proteòlisi. Diverses molècules d'ubiquitina s'ancoren a la proteïna a eliminar i aquesta es mou cap a el proteasoma, una estructura amb forma de barril on es porta a terme el procés de la proteòlisi. La ubiquitina pot marcar fins i tot proteïnes de la membrana de la cèl·lula, per exemple receptors, perquè siguin eliminades de la membrana.
La ubiquitina està formada per 76 aminoàcids i té una massa molecular d'aproximadament 8,6 kDa. La seva estructura està summament conservada en el llinatge eucariota. Les ubiquitines del ser humà i del llevat són idèntiques en el 96 %.
[edita] L'activació de la ubiquitina
El grup carboxil de la glicina terminal s'uneix al grup tiol en una unitat de cisteïna d'un enzim I1 que activa l'ubiquinina. Aquest pas requereix la hidròlisi d'una molècula de ATP. El resultat és un grup de tioèster.
Seguidament ve una etapa de transesterificació a un altre enzim I2.
El transfer final a la proteïna a marcar pot passar per dos camins:
- directament de l'enzim I2. Aquest pas s'utilitza sobretot si s'uneix a una molècula de ubiquitina ja ancorada. Així es formen cadenes ramificades d'ubiquitina.
- a través d'un enzim I3 que s'uneix específicament tant a I2 com a la proteïna a marcar. La proteïna a marcar és generalment una proteïna danyada o no-funcional que és reconegut per una seqüència específica de destrucció. La ubiquitina s'uneix a un grup de lisina en aquesta molècula. Això és el camí típic per a marcar preoteïnes per a la seva destrucció.
