Cheratina

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La cheratina è una proteina filamentosa ricca di zolfo, contenuto nei residui amminoacidici di cisteina; è molto stabile e resistente. Si divide in α-cheratina, presente nei mammiferi e β-cheratina, presente nei rettili e negli uccelli. È prodotta dai cheratinociti ed è il principale costituente dello strato corneo dell'epidermide, delle unghie e di appendici quali capelli, corna e piume. È presente nell'epidermide dei Tetrapodi e soprattutto degli amnioti, nei quali garantisce l'impermeabilità.

[modifica] Struttura

La molecola di cheratina è costituita da una catena polipeptidica con struttura ad elica di lunghezza intorno ai 450 Å. Le catene interagiscono tra loro, organizzandosi in strutture man mano più grandi e complesse. Per prima cosa le singole eliche si associano, tramite interazioni idrofobiche, in coppie (dimeri) e ciascuna coppia, oltre all'avvolgimento delle eliche, si avvolge ulteriormente su se stessa. A loro volta i dimeri così formati si associano tra loro, sia trasversalmente che longitudinalmente, tramite ponti disolfuro tra residui di cisteina di filamenti vicini e altre interazioni. Si formano in questo modo i profilamenti. Secondo un grado di organizzazione crescente, si costituiscono successivamente le protofibrille (due protofilamenti affiancati), le microfibrille (quattro protofibrille affiancate) e infine le macrofibrille (più microfibrille).

Si distinguono due categorie di cheratina: molle e dura. Il primo tipo è traslucido, di consistenza plastica e facilmente divisibile in piccole scaglie. Se sottoposto a calore si retrae, se invece inserito in acqua fredda si idrata gonfiandosi; il secondo tipo è invece compatto, di colore ocra, non divisibile in scaglie e molto resistente sia all'acqua che al calore.

Un'immagine della proteina si trova su [1]